Co je prolin: Porozumění prolinu
Prolin je neesenciální aminokyselina v lidském těle. Prolin má tři formy: DL-prolin, L-prolin a D-prolin. Prolin, který je obvykle označován, je L-prolin, přirozeně se vyskytující aminokyselina, která je při pokojové teplotě ve formě sloupcového krystalu. Při zahřátí se rychle rozkládá při 215-220 stupních. Je rozpustný v horké vodě a ethanolu, má mírně sladkou chuť a je hygroskopický. V alkalickém roztoku se otáčí doleva. [ ]D25-86.5 stupně (voda), -60.4 stupně (5N kyselina chlorovodíková). Nachází se v různých proteinech. Je středně hojnou aminokyselinou v mořských planktonických organismech a je také přítomna v mořské vodě, částicích a mořských sedimentech.
Co je prolin: Vlastnosti proteinové struktury
Jedinečná cyklická struktura postranního řetězce prolinu dává prolinu vynikající konformační tuhost ve srovnání s jinými aminokyselinami. Ovlivňuje také rychlost tvorby peptidové vazby mezi prolinem a jinými aminokyselinami. Když je prolin navázán na amidovou skupinu v peptidové vazbě, jeho dusík není vázán na žádný vodík, což znamená, že nemůže darovat vodíkové vazby, ale může vodíkové vazby přijímat.
Tvorba peptidových vazeb s příchozí Pro-tRNAPro je mnohem pomalejší než s jakoukoli jinou tRNA, což je obecný rys N-alkyl aminokyselin. Pomalá je také tvorba peptidové vazby mezi příchozí tRNA a řetězcem končícím prolinem. Nejpomalejší je tvorba vazby prolin-prolin.
Jedinečná konformační rigidita prolinu ovlivňuje sekundární strukturu proteinů v blízkosti prolinových zbytků a může vysvětlit vyšší prevalenci prolinu v termofilních bakteriálních proteinech. Sekundární struktura proteinu může být popsána dihedrálními úhly φ,ψ a ω proteinového hlavního řetězce. Cyklická struktura postranního řetězce prolinu uzavírá úhel φ na přibližně -65 stupni .
Prolin může působit jako strukturální disruptor v konvenčních sekundárních strukturních prvcích, jako jsou -helixy a -listy; nicméně prolin se také běžně vyskytuje jako x-tý zbytek v -helixu a na okrajích -listů. Prolinový laktobacilový prášek je také běžný v otočkách (další sekundární struktura), pomáhá tvořit otočky. To může vysvětlit podivnou skutečnost, že prolin je často vystaven rozpouštědlu, přestože má zcela nepolární postranní řetězec.
Po sobě jdoucí proliny nebo hydroxyproliny mohou produkovat polyprolinové šroubovice, které jsou hlavní sekundární strukturou kolagenu. Hydroxylace prolinu významně zvyšuje konformační stabilitu kolagenu prolylhydroxylázou. Proto je hydroxylace prolinu klíčovým biochemickým procesem pro udržení pojivových tkání vyšších organismů. Závažná onemocnění, jako je kurděje, mohou být způsobeny defekty v této hydroxylaci, jako jsou mutace prolylhydroxylázy nebo nedostatek esenciálních kofaktorů kyseliny askorbové (vitaminu C).